当新型冠状病毒（SARS-CoV-2）表面的棘状蛋白（spike protein）与宿主细胞表面受体 ACE2 结合，并在随后阶段催化病毒基因体释放到细胞中时，感染就开始了。然而，棘状蛋白与 ACE2 结合的确切机制仍尚待厘清。
近日，由英国法兰西斯克利克研究中心（Francis Crick Institute）研究团队于《Nature》刊登一篇 SARS-CoV-2 的研究指出，棘状蛋白与 ACE2 结合时，能呈现至少 10 种不同的结构状态，包括未结合且封闭的棘状三聚体、完全开放的ACE2 结合的三聚体和与 ACE2 结合的解离单体 S1。此结果为新颖的疫苗和治疗开发奠定了基础。
该研究团队首先培养棘状蛋白和 ACE2 的混合物，然后借由在液态乙烷中快速冷冻，捕捉不同形式的棘状蛋白。再来，他们使用低温电子显微镜观察这些蛋白样本，然后获得数万张不同结合阶段的高分辨率图像。
接着，他们发现棘状蛋白存在于封闭和开放结构的混合物中。当 ACE2 结合一个开放位点后，棘状蛋白变得更加开放，导致一系列有利的结构变化，进而为进一步的结合做好准备。一旦棘状蛋白在所有 3 个结合位点上与 ACE2 结合，它的中央核心就会暴露出来，这有助于 SARS-CoV-2 与细胞膜融合，使得感染得以发生。
延伸阅读：2 种关键蛋白被揪出！协助武汉肺炎病毒入侵人体参考资料：
1. Benton, D.J, et al. Nature (2020). https://doi.org/10.1038/s41586-020-2772-0
2. https://www.technologynetworks.com/tn/news/structural-mechanism-of-coronavirus-receptor-binding-revealed-340572
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